🧫 Биология 10 класс · 20 вопросов · ~20 мин · ⏱ Таймер 20:00 · Сложный ·

Ферменты в действии: почему реакция ускоряется и где ломается система

Фермент не «создаёт» реакцию из ничего и не расходуется как топливо. Он связывает подходящий субстрат, снижает энергетический барьер и работает только в определённых условиях. В этом тесте придётся читать графики, объяснять влияние температуры и pH, различать конкурентное торможение, роль коферментов и витамины, а также замечать, когда опыт не позволяет сделать заявленный вывод. Почти каждый вопрос построен вокруг механизма, а не определения.

Отвечено: 0 из 20

⏱ --:--

💡 Инструкция: Выберите один вариант ответа. После завершения откроются общий балл, четыре тематические шкалы и разбор всех двадцати заданий с короткими объяснениями.

Вопрос 1 из 20

Что делает фермент с энергией активации реакции?

Увеличивает разность свободных энергий между реагентами и продуктами Оставляет барьер прежним, но нагревает молекулы субстрата Снижает энергию активации для прямого и обратного направлений Повышает барьер прямой реакции и снижает барьер обратной

Вопрос 2 из 20

Почему фермент обычно действует на ограниченный круг субстратов?

Разные субстраты связываются одинаково, но продукты покидают фермент с разной скоростью Специфичность появляется только при оптимальной температуре и исчезает вне её Активный центр подходит определённым молекулам по форме и химическим группам Субстрат прикрепляется к любому участку поверхности, если его достаточно много

Вопрос 3 из 20

Что происходит с ферментом после завершения одной каталитической реакции?

Он необратимо связывается с продуктом Он обычно освобождается и может работать снова Он расходуется в равном количестве с субстратом Он превращается в кофермент после каждого цикла

Вопрос 4 из 20

Может ли фермент изменить положение химического равновесия?

Да, увеличивает концентрацию продуктов независимо от исходных веществ Нет, он лишь ускоряет достижение равновесия в обоих направлениях Да, снижает энергию только прямой реакции и сдвигает равновесие Нет, но может изменить стандартную свободную энергию реакции

Вопрос 5 из 20

Мутация изменила аминокислоту прямо в активном центре. Какое последствие наиболее вероятно?

Может измениться сродство к субстрату или скорость каталитического этапа Активный центр станет связывать более широкий круг веществ с одинаковой эффективностью Главным последствием станет изменение теплового баланса клетки, а не хода реакции Изменится скорость синтеза фермента, а свойства уже образованной молекулы сохранятся

Вопрос 6 из 20

Почему скорость ферментативной реакции обычно растёт при умеренном повышении температуры?

Энергия активации самой реакции постепенно уменьшается при каждом нагревании Температура превращает кофермент в дополнительную молекулу фермента Субстрат начинает покидать раствор и освобождает занятые активные центры Молекулы движутся быстрее, поэтому эффективные встречи фермента с субстратом происходят чаще

Вопрос 7 из 20

Почему при слишком высокой температуре активность многих ферментов падает?

Столкновения молекул становятся реже, хотя их тепловая скорость растёт Равновесие каждой реакции необратимо смещается к исходным веществам Субстрат перестаёт растворяться сразу после прохождения температурного оптимума Белок теряет форму, необходимую для работы активного центра

Вопрос 8 из 20

Почему у разных ферментов разные оптимумы pH?

Ферменты имеют общий оптимум pH, а различия скорости задаются концентрацией Кислотность меняет свойства субстрата заметнее, чем заряд аминокислот фермента Оптимум определяется температурой сильнее, чем зарядом групп активного центра Разным ферментам нужна разная степень ионизации функциональных групп

Вопрос 9 из 20

При высокой концентрации субстрата дальнейшее добавление почти не ускоряет реакцию. Почему?

Почти все активные центры уже заняты, и скорость ограничивает количество фермента Продукт полностью блокирует обратную реакцию и сдвигает равновесие Добавляемый субстрат быстро превращается в фермент и перестаёт учитываться Число молекул фермента растёт вместе с концентрацией субстрата

Вопрос 10 из 20

Если субстрата много и условия постоянны, что обычно произойдёт при удвоении концентрации фермента?

Положение химического равновесия сдвинется к продуктам Скорость не изменится, потому что концентрация фермента никогда не ограничивает реакцию Максимальная возможная скорость возрастёт Максимальная скорость уменьшится вдвое

Вопрос 11 из 20

Что такое кофермент?

Небелковый органический помощник фермента Неорганический ион, обязательно входящий в активный центр Белковая часть сложного фермента Запасной субстрат, который расходуется вместо основного

Вопрос 12 из 20

Почему нехватка некоторых витаминов нарушает обмен веществ?

Витамины являются главным энергетическим топливом клеточного дыхания Витамины заменяют белковую часть каждого фермента при её повреждении Некоторые витамины служат предшественниками коферментов, участвующих в реакциях Дефицит витамина ускоряет все реакции, повышая концентрацию субстратов

Вопрос 13 из 20

Конкурентный ингибитор похож на субстрат. Где он связывается?

В липидном бислое рядом с ферментом, не контактируя с белком На молекуле продукта после её отделения от фермента В активном центре, конкурируя с субстратом за связывание В аллостерическом участке, не влияя на форму активного центра

Вопрос 14 из 20

Почему увеличение концентрации субстрата может ослабить действие конкурентного ингибитора?

Ингибитор перестаёт связываться с ферментом при любой концентрации субстрата Субстрат чаще занимает активный центр раньше ингибитора Больше субстрата повышает максимальную скорость самого фермента Субстрат необратимо разрушает ингибитор

Вопрос 15 из 20

Конечный продукт пути связывается с первым ферментом и замедляет его. Каков смысл такой регуляции?

Ускоряет синтез продукта при его избытке Перенаправляет продукт обратно в субстрат без затрат энергии Повышает активность всех последующих ферментов пути Предотвращает лишний синтез продукта

Вопрос 16 из 20

В опыте с каталазой измеряют объём кислорода за минуту при разных температурах. Что является зависимой переменной?

Температура смеси Концентрация каталазы Объём кислорода за минуту Объём добавленной перекиси водорода

Вопрос 17 из 20

Какой контроль нужен, чтобы показать, что выделение газа связано именно с каталазой?

Проба с вдвое большим количеством каталазы Проба с перекисью без активной каталазы Повторная проба с теми же количествами активной каталазы и перекиси Проба с активной каталазой при другой температуре

Вопрос 18 из 20

После кипячения раствора фермента реакция почти прекратилась. Какой вывод наиболее обоснован?

Равновесие сместилось, хотя молекулы фермента полностью сохранили форму Концентрация фермента уменьшилась лишь потому, что испарилась часть воды Нагрев усилил связывание продукта и ускорил обратную реакцию Кипячение нарушило пространственную структуру активного фермента

Вопрос 19 из 20

На графике две кривые имеют одинаковую максимальную скорость, но одна достигает половины максимума при меньшей концентрации субстрата. Что это может означать?

У неё выше сродство к субстрату Она содержит меньше молекул фермента при том же объёме У неё выше максимальная скорость реакции У неё ниже сродство к субстрату

Вопрос 20 из 20

Опыт провели один раз и получили неожиданно высокую скорость. Что следует сделать перед сильным выводом?

Скорректировать значение по среднему из похожих опытов без новой пробы Повторить опыт, проверить прибор и сравнить несколько независимых проб Сопоставить результат с теорией и считать совпадение заменой повторности Принять одну пробу как достаточную, если прибор прошёл заводскую калибровку

Ответьте на все 20 вопросов, чтобы получить результат

🔗 Встроить тест на свой сайт (iframe) ▼

Скопируйте код и вставьте в любое место на вашем сайте:

Также доступна прямая ссылка на embed-страницу